ZMYND8与NuRD复合物核心组分RBBP4相互作用界面的鉴定

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	ZMYND8与NuRD复合物核心组分RBBP4相互作用界面的鉴定
其他题名	Identification of the Interacting Surface Between ZMYND8and RBBP4,a Core Components of the Nucleosome Remodeling and Deacetylase(NuRD)Complex
	谢长林 1; 吴季辉 2; 唐雅珺 2
	2018
发表期刊	生物技术通报
ISSN	1002-5464
摘要	核小体重塑与去乙酰化酶(Nucleosome remodeling and histone deacetylase,NuRD)复合物由多个亚基组成,在转录调节和DNA 损伤修复的过程中发挥着重要的功能。人源ZMYND8(Zinc finger MYND-type containing 8)能与NuRD 形成复合物参与转录调节和DNA 损伤修复的过程中。利用昆虫杆状病毒表达系统,经过镍柱和分子筛柱层析纯化获得电泳纯的NuRD 核心亚基RBBP4 蛋白质。采用等温量热滴定技术鉴定ZMYND8 与RBBP4 的相互作用界面,结果显示RBBP4 能够结合位于ZMYND8 氮端的43 到54 位富含碱性氨基酸残基的区域。RBBP4 上的氨基酸残基点突变实验初步确定二者的相互作用界面。结合以往的研究发现,ZMYND8 可以通过其氮端的碱性区域和碳端的MYND 结构域环绕结合在NuRD 复合物的表面。
其他摘要	Nucleosome remodeling and histone deacetylase(NuRD)complex contains multiple subunits and plays a critical role in transcription regulation and DNA damage repair.Human ZMYND8(Zinc finger MYND-type containing8)participates in transcription regulation and DNA damage repair by forming complex with NuRD.Rbbp4,a core submit of NuRD,was expressed in baculovirus expression system in vitro and purified by Ni-NTA column and molecular sieve chromatography column to electrophoretic purity.Isothermal titration calorimetry(ITC)experiment was used to identify the interacting surface between ZMYND8and RBBP4,and results from which demonstrated that RBBP4bound to the basic amino acids(residues43-54)at the N-terminus of ZMYND8.The site-directed mutation experiment at the amino acid residues of RBBP4further confirmed the interacting surface of both.Combined with the previous findings,it is revealed that ZMYND8binds to the surface of NuRD complex using the N-terminal basic region and C-terminal MYND domain by surrounding way.
关键词	ZMYND8 RBBP4 NuRD 相互作用
收录类别	CSCD
语种	中文
CSCD记录号	CSCD:6395986
引用统计
文献类型	期刊论文
条目标识符	http://ir.hfcas.ac.cn:8080/handle/334002/93695
专题	中国科学院合肥物质科学研究院
作者单位	1.中国科学院强磁场科学中心 2.中国科学技术大学生命科学学院
推荐引用方式 GB/T 7714	谢长林,吴季辉,唐雅珺. ZMYND8与NuRD复合物核心组分RBBP4相互作用界面的鉴定[J]. 生物技术通报,2018,034.
APA	谢长林,吴季辉,&唐雅珺.(2018).ZMYND8与NuRD复合物核心组分RBBP4相互作用界面的鉴定.生物技术通报,034.
MLA	谢长林,et al."ZMYND8与NuRD复合物核心组分RBBP4相互作用界面的鉴定".生物技术通报 034(2018).